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1 La superficie absortiva del intestino delgado se caracteriza por poseer pliegues, y además de estos pliegues, para aumentar la superficie de absorción posee vellosidades, y a su vez, tienen microvellosidades que nos van a permitir una gran superficie de absorción de los nutrientes necesarios para el organismo. → Caracterizan la vida. → Ciclo del nitrógeno. Alimentación normal. Proteínas. Metabolismo de lípidos. Eicosanoides.
2 → Proteínas conjugadas: nucleoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas, fosfoproteínas. → Tienen función: estructural, como enzimas y hormonas, de transporte e inmunoproteínas. → Estado dinámico en intercambio. → Origen exógeno: en alimentos. → Origen endógeno: proteínas tisulares. → Síntesis de nuevas proteínas (tisulares, plasmáticas y neurotransmisores). → Funciones energéticas en ayuno. → Transportadoras de lípidos, vitaminas y minerales. → Homeostasis: albumina. Las proteínas como sustancias químicas difieren de los carbohidratos y de los lípidos porque en su molécula contienen nitrógeno y forman parte de las estructuras corporales de los seres humanos y de los animales. Las proteínas están constituidas por aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos. La secuencia de aminoacídica es la que determina la estructura y la función de la proteína. → El isómero funcional L es el del cuerpo humano. → Los esqueletos de los AA esenciales no los puede formar el ser humano por eso los debemos ingerir con los alimentos. Todo aminoácido tiene la misma estructura general, un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R o cadena lateral. Este ultimo es diferente para cada uno de los aminoácidos. El plegado de la cadena lineal completa de aminoácidos es esencial para que la proteína cumpla sus funciones propias y se realiza mediante enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones hidrófobas y de otro tipo entre los grupos R individuales de cada aminoácido. Es así que una carga negativa en un grupo R establece una atracción con una carga positiva de otro. Todo esto permite que la proteína forme una estructura tridimensional precisa para desarrollar sus funciones. Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales. La estructura primaria corresponde a la cadena secuencial lineal de aminoácidos. La estructura secundaria corresponde a la atracción de los grupos R de los aminoácidos para formar hélices y estructuras en láminas plegadas. La estructura tercera corresponde a las anteriores que se pliegan en dominios más compactos. La estructura cuaternaria corresponde a que los péptidos individuales forman montajes más grandes o complejos. Un ejemplo corresponde a que cuatro monómeros de hemoglobina se unen para formar una molécula de hemoglobina tetraédrica. Si se altera la secuencia lineal de las proteínas, como ocurre en algunas enfermedades, se puede reducir o eliminar la actividad por completo de la misma.
3 Los aminoácidos absorbidos van a ser utilizados para: → Biosíntesis de proteínas. → Biosíntesis de aminas biógenas y neurotransmisores. → Transdesaminación. La transaminación es un proceso importante que permite la síntesis de aminoácidos no esenciales a partir de productos intermediarios metabólicos, así se utilizan los grupos amino libres. De este modo no quedan para producir amoníaco tóxico. Por ejemplo, el piruvato que se genera en la glucolisis se convierte en el a aminoácido alanina mediante la adición del grupo amino. Por otro lado, los aminoácidos esenciales tienen un esqueleto de carbono que no puede ser sintetizado por los seres humanos y debe ser incorporado a través de la alimentación. Las proteínas en el organismo cumplen funciones plásticas, pero a falta de otros nutrientes en la alimentación pueden cumplir funciones energéticas. Las proteínas per se nos aportan 5 calorías por gramo, pero cuando son utilizadas desde el punto de vista energético deben perder su grupo amino para la formación y excreción de urea, y este costo metabólico es de una caloría por gramo. Por lo tanto, el esqueleto hidrocarbonado nos ofrece cuatro calorías por gramo. Estos esqueletos van a otro proceso metabólico que se denomina gluconeogénesis, para la formación de glucosa como fuente energética a partir de otros sustratos. → Redistribuyen el grupo amino de los AA de la dieta para adecuarlos al organismo. → Están en todos los tejidos, pero actúan más en hígado. → Inclinan los grupos aminos hacia el glutamato, que es el único AA que se puede desaminar oxidativamente. → Requieren como cofactor a la vitamina B6 (fosfato de piridoxal).
4 Digestión-absorción-medio interno: → Estómago: pepsina, pepsinógeno → ácido clorhídrico. → Duodeno: tripsina, quimiotripsina, elastasas (páncreas). → Intestino: exopeptidasas, carboxipeptidasas (páncreas) y aminopeptidasas. → Intestino: tripeptidasas, dipeptidasas. Pepsina Es una enzima proteolítica con su precursor, el pepsinógeno (secretado por las células principales del estómago). El pepsinógeno pasa a pepsina por el ácido clorhídrico y después en forma autocatalítica. El producto de la hidrolisis son cadenas largas polipeptídicas con menor numero de aminoácidos y menor peso molecular. Intestino El quimiotripsinogeno por la tripsina forma quimotripsina y actúa sobre los aminoácidos aromáticos. La proelastasa por la tripsina da la elastasa y actúa sobre aminoácidos pequeños. Las procarboxipeptidasas A y B por la tripsina dan carboxipeptidasas A y B (exopeptidasas) atacan el enlace final (grupo carboxilo libre). En la mucosa intestinal actúan aminopeptidasas (uniones peptídicas aminoterminales) y dipeptidasas. El intestino puede absorber péptidos por transporte estereoespecífico. Los péptidos absorbidos son hidrozilados por peptidasas celulares y a la vena porta llegan solo AA.