Title 14 Chimie-Biochimie 2ème Session2017 (CORG sans Q31.pdf ✅

Medoclass Université Mohammed Premier Faculté de Médecine et de Pharmacie Oujda جامعة محمد األول كلية الــــــطب والــــــصيدلة وجدة 1 CHIMIE-BIOCHIMIE – 1 ère ANNEE DE MEDECINE SESSION DE RATTRAPAGE 2017 Durée : 1h SUJETS : Pr HAKKOU & Pr CHOUKRI POUR CHAQUE QUESTION UNE SEULE REPONSE EST JUSTE 1. Chimie A. Deux isotopes diffèrent par leur nombre de protons B. Le 6C 12 et le 6C 13 sont deux isobares C. Les leptons sont sensibles à l’interaction forte D. Les bosons sont caractérisés par des Spins entiers E. Les quarks sont sensibles à l’interaction forte 2. Chimie A. Le modèle de Bohr est basé sur la dualité onde / corpuscule B. Selon Bohr, l’électron se décrit par une fonction d’onde Ψ C. Selon le modèle ondulatoire, l’électron ne possède pas de trajectoire, seule sa probabilité de présence est mesurable D. Les techniques d’émission moléculaire exploitent les spectres de raie E. L’IRM est une technique de diagnostic médical qui utilise les rayons X 3. Chimie : Le Sodium (Z = 11) A. Sa configuration électronique est : 1s2 2s2 3s2 3p5 B. Appartient aux alcalinoterreux C. Appartient aux alcalins D. Sa représentation de Lewis est E. Sa valence est : 7 4. Chimie organique A. Le propan-2-ol est un alcool primaire B. Le benzène est un composé aromatique C. Une formule plane donne la nature des liaisons entre les atomes et leur répartition dans l’espace D. Deux stéréoisomères ont même formule brute mais des formules planes différentes E. Les conformations éclipsées sont plus stables que les conformations décalées 5. Chimie organique A. Les effets mésomères sont dus à la délocalisation des électrons ᴨ B. Les deux effets inductif et mésomère ne peuvent exister ensemble dans une même molécule C. Le groupement CR3 est caractérisé par son effet inductif (-I) (électro-attracteur) D. Le groupement SR est caractérisé par son effet inductif (+I) (électro-donneur) E. Soit l’acide RCOOH : Lorsque « R » est électro-attracteur (-I), l’acidité diminue
Medoclass 2 6. La base nucléique ci-contre A. Absorbe en UV à 260 nm B. Est une base pyrimidique C. Présente une isomérie de tautomérie D. Forme trois liaisons hydrogène avec la cytosine E. Est protonée à pH 6,2 7. Les spectres 1, 2 et 3 de la figure ci-contre correspondent respectivement à A. L’ADN double brin, l’ADN simple brin et un mononucléotide B. L’ADN simple brin, l’ADN double brin et un mononucléotide C. Un mononucléotide, l’ADN double brin et l’ADN simple brin D. Un mononucléotide, l’ADN simple brin et l’ADN double brin E. L’ADN simple brin, un mononucléotide et l’ADN double 8. Sur L’ADN double brin A. L’ajout d’une solution de KCI augmente sa dénaturation par la chaleur B. L’ajout d’une solution de KCI protège sa dénaturation par la chaleur C. L’ajout d’une solution de KCI diminue sa température de fusion Tm D. Les enzymes de restriction n’ont aucun effet sur sa structure E. L’hydrolyse alcaline libère séparément les bases, le désoxyribose et phosphate 9. L’ADN complémentaire (ADNc) A. Est obtenue par une transcription reverse de l’ARNm B. Est très sensible aux ribonucléases C. Sa synthèse exige la fixation d’une amorce polyA sur la queue poly T du brin de l’ARNm D. Sa synthèse se fait en absence d’une ADN polymérase E. Sa synthèse se fait en trois étapes : la dénaturation, l’hybridation et l’élongation 10. La molécule ci-contre A. Absorbe en UV à 260 nm B. Est nommée le tryptophane C. Appartient au groupe des acides aminés aromatiques D. N’absorbe pas en lumière UV E. Est protonée à pH 9 Soit le peptide P : Nt-Cys-Gln-Asp-Lys-Arg-Pro-Ser-Tyr-Asn-His-Cys-Met-Trp-Pro-Ct 11. L’acide aminé dicarboxyliques du peptide P sont A. Asp B. Asn C. Lys D. Arg E. His 12. Les réactions qui permettent l’identification de l’acide aminé à l’intérieur de la chaîne de P A. L’Hydazinolyse B. La réaction d’Edman C. Bromure de cyanogène D. La réaction de Dansylation E. La réaction de Sanger Spectre d’absorption en UV d’un ADN double brin, d’un ADN simple brin et d’un mononucléotide
Medoclass 3 13. L’action de la trypsine sur P A. Sans effet B. Libère deux peptides et acide aminé libre C. Libère deux peptides en présence de l’anhydride maléique D. Libère deux peptides : un tetrapeptide et un décapeptide E. Est annulée par la présence de la proline 14. L’hydrolyse acide du peptide P A. Libère tous les acides aminés intacts B. Transforme la méthionine en homocystéine C. Détruit les ponts disulfures en absence du β-mercaptoéthanol D. Ne libère aucune molécule d’ammoniaque E. Détruit le tryptophane 15. Le peptide P représente 1% d’une protéine membranaire (MM moyenne d’un résidu d’acide aminé = 120g) la PM de cette protéine est A. 168000 B. 170000 C. 1680 D. 200000 E. 336000 16. L’erlose se retrouve dans la gelée royale et les miels (voir structure ci-contre) A. Est réducteur B. Est non réducteur C. Il consomme cinq molécules de périodate (HIO4) D. Peut présenter le phénomène de mutarotation E. Peut-être oxydé par l’iode 17. L’hydrolyse acide d’une mole du l’erlose libère A. Deux moles de glucopyranose et une mole du fructofuranose B. Deux moles de glucopyranose et une mole du mannopyranose C. Une mole de glucopyranose, une mole du galactopyranose et une mole de fructofuranose D. Deux moles de mannopyranose, une mole de fructofuranose E. Une mole de mannopyranose, une mole de galactopyranose et une mole de fructopyranose 18. Le glycogène et l’amidon A. Sont des polysaccharides hétérogènes B. Sont des polymères dont les monomères sont liés uniquement par des liaisons osidiques α1-4 C. Sont des polymères constitués uniquement du glucose à chaîne ramifiées D. Ont plusieurs extrémités réductrices E. Sont des polyosides de structure