Title 15 Chimie-Biochimie 1ère Session 2017 ( CORG).pdf ✅

Medoclass Université Mohammed Premier Faculté de Médecine et de Pharmacie Oujda جامعة محمد األول كلية الــــــطب والــــــصيدلة وجدة 1 EPREUVE DU MODULE CHIMIE-BIOCHIMIE – 1 ère ANNEE DE MEDECINE SESSION ORDINAIRE 2017 Durée : 1h POUR CHAQUE QUESTION UNE SEULE REPONSE EST JUSTE Pr HAKKOU et Pr CHOUKRI 1. Chimie A. La cohésion des nucléons est assurée par des forces dites d’interaction faible B. Le 6C 12 et le 6C 13 sont deux isotones C. Les leptons sont sensibles à l’interaction forte D. Les bosons sont caractérisés par des Spins demi entiers E. Les quarks sont bosons 2. Chimie A. Selon Bohr, l’électron est une particule à caractéristiques ondulatoires B. Le caractère ondulatoire de l’électron se décrit par une fonction d’onde Ѱ obtenue à partir de l’équation de Schrödinger C. Selon Bohr, l’électron ne possède pas de trajectoire, seule sa probabilité de présence est mesurable D. Les techniques d’émission atomique exploitent les spectres de bande E. La tomodensitométrie est une technique de diagnostic médical puissante basée sur le phénomène de résonnance magnétique nucléaire 3. Chimie : l’oxygène (Z = 8) A. Sa configuration électronique est : 1S2 2P6 B. Appartient aux gaz rares C. Appartient aux halogènes D. Sa représentation de Lewis est E. Sa valence est 6 4. Chimie organique A. Le propan-1-ol et le propan-2-ol sont deux isomères de position B. Le butane et le 2-méthylpropane sont deux isomères de fonction C. Pour passer d’un conformère à un autre, il faut nécessairement casser des liaisons D. Pour le cyclohexane, la conformation chaise est la plus stable car toutes les liaisons sont éclipsées E. Une molécule chirale est une molécule optiquement inactive
Medoclass 2 5. Chimie organique A. Les effets inductifs sont dus à la délocalisation des électrons π B. Les deux effets inductif et mésomère peuvent exister ensemble dans une même molécule C. Le groupement N02 est caractérisé par son effet inductif +I (électro-donneur) D. Le groupement +NR3 est caractérisé par son effet inductif +I (électro- donneur) E. Soit l’acide RCOOH : lorsque « R » est électro-donneur (+I), l’acidité augmente 6. La base nucléique ci-contre A. Absorbe en UV à 280 nm B. Est une base purique C. Présente une isomérie de tautomérie D. Forme deux liaisons hydrogène dans la base complémentaire à laquelle elle s’apparie dans la double chaîne d’ADN E. Est rencontrée dans les deux types d’acide nucléique (ARN et ADN) 7. La structure ci-contre correspond à l’ATP à pH A. Egal à 12 B. Egal à 9 C. Egal à 6,2 D. Egal à 3,5 E. Inférieur à 1 8. La valeur du pH pour que la base de l’ATP soit protonée A. Egal à 12 B. Egal à 9 C. Egal à 6,2 D. Inférieur à 1 9. La réaction en chaîne de polymérisation (PCR) A. ADN polymérase (Taq polymérase) utilisée est thermosensible B. Elle se fait en deux étapes : la dénaturation et l’élongation C. Le nombre de copies d’ADN fabriquées triple théoriquement à chaque cycle D. Elle se fait en trois étapes : la dénaturation, l’élongation et la renaturation E. Elle se fait en trois étapes : la dénaturation, l’hybridation et l’élongation 10. La chaîne latérale ou ‘’groupement R’’ d’un acide aminé A. N’a aucun effet sur la structure de la protéine B. Est utilisée pour l’établissement d’une classification des acides aminés C. Ne contient jamais d’autres atomes que C, H, O et N D. A une charge globale neutre à pH physiologie E. Est constituée exclusivement d’une chaîne aliphatique
Medoclass 3 11. La liaison qui lie deux acides aminés successifs A. S’appelle la liaison N-osidique B. Est une liaison électrostatique C. Peut être détruite en utilisant des fortes concentrations de SDS D. Présente une configuration trans E. Les six atomes du groupement peptidique Cα-CO-NH-Cα sont situés dans les plans différents 12. Une chaîne polypeptidique A. Peut se précipiter dans un milieu ayant un pH égal à son pHi B. Sa séquence se fait dans un ordre quelconque pour une protéine donnée C. Le bromure de cyanogène coupe la liaison peptidique faisant intervenir la fonction carboxylique de la cystéine D. Son extrémité Nt à son radical carboxyle libre E. Sa séquence n’influence pas le repliement de la chaîne en structure tertiaire 13. Une protéine à structure quaternaire A. On trouve deux ou plusieurs chaine polypeptidiques associées entre elle par des liaisons covalentes pour former une structure polymérique B. C’est un repliement tridimensionnel des protéines secondaires α et β biologiquement inactif C. Les monomères sont maintenus entre eux par des liaisons faibles susceptibles d’être dissociés par le SDS D. Biologiquement active et stabilisée par des interactions de type non-covalent et des ponts disulfures E. Le SDS dissocie la structure polymérique en monomères électriquement neutre 14. Le collagène A. Composant principal de la laine, des cheveux, de la peau et des dents B. C’est une protéine extracellulaire constituée de 3 chaînes polypeptidiques hélicoïdales et stabilisées par des liaisons hydrogène inter chaines C. C’est une protéine extracellulaire constituée de deux hélices droites enroulées l’une sur l’autre pour former l’hélice à surenroulée D. Sur la chaîne polypeptidique, une glycine est présente tous les 6 résidus d’acides aminés E. Contient des répétitions imparfaites de 7 acides aminés appelée répétition en heptade 15. Le raffinose (voir structure ci-contre) A. Est réducteur B. Peut-être oxydé par l’iode C. Il consomme quatre molécules de périodate (HIO4) D. Peut présenter le phénomène de mutarotation E. L’oxydation par l’acide périodique produit deux moles d’acide formique